„Pseudokontakt-Verschiebungen" im NMR einer katalytischen Metalloprotein-Domäne

Wir zeigen mit unseren internationalen Kooperationspartnern in Oulu und Florenz, dass es möglich ist, die langreichweitigen, sogenannten "Pseudokontakt-Verschiebungen" im NMR-Spektrum einer gesamten paramagnetischen, katalytischen Metalloprotein-Domäne mit einem Multiskalenansatz basierend auf ab initio-Methoden zu berechnen.  Mit einem Trick ("Punkt-Dipol-Näherung für die anisotrope Hyperfeinkopplung") vemeiden wir es, das gesamte Protein quantenchemisch behandeln zu müssen und erhalten dennoch die langreichweitigen Verschiebungen im gesamten Protein. Das ermöglicht es uns sogar, über DFT-Methoden hinauszugehen und hochgenaue Multireferenz post-Hartree-Fock-Methoden zu verwenden.  Aufgrund der hohen Strukturabhängigkeit der Pseudokontaktverschiebungen können wir daher sowohl experimentelle als auch berechnete Strukturmodelle des Metalloproteins verfeinern, sofern die Verschiebungen gemessen wurden. Dies ist ein neuartiges quantenchemisches Werkzeug zur Bestimmung von Proteinstrukturen in Zusammenhang mit NMR-spektroskopischen Untersuchungen.

Originalarbeit

Pseudo-contact NMR shifts over a paramagnetic metalloprotein (CoMMP-12) from first principles
L. Benda, J. Mareš, E. Ravera, G. Parigi, C. Luchinat, M. Kaupp, J. Vaara
Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 2016, 55, 14713-14717
DOI: 10.1002/anie.201608829

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